Was ist die Massenspektrometrie?

Die Massenspektrometrie (MS) ist eine analytische Technik, die das Verhältnis von Masse zu Ladung ionisierter Moleküle misst. Durch die Umwandlung von Verbindungen in geladene Partikel und deren Trennung in einem Analysator ermöglicht die MS den Forschern, Molekulargewichte zu bestimmen, unbekannte Verbindungen zu identifizieren und komplexe Mischungen mit hoher Empfindlichkeit zu analysieren.

(Referenz: Aebersold & Mann, 2003)

Warum MS in der Peptidforschung verwenden?

Peptide sind kleine Ketten von Aminosäuren, die in Sequenz, Modifikationen und Reinheit variieren können. Die Massenspektrometrie ist ein unverzichtbares Werkzeug für deren Studie, da sie präzise molekulare Informationen liefert. Forscher verwenden MS, um:

• Die Identität von Peptiden zu bestätigen, indem das exakte Molekulargewicht gemessen wird.

• Posttranslational oder synthetische Modifikationen nachzuweisen.

• Die Reinheit zu bewerten und Nebenprodukte in synthetischen Präparaten zu identifizieren.

• Peptide durch Fragmentierungsanalyse zu sequenzieren.

(Referenz: Yates et al., 2009)

Häufige Ansätze in der Peptid-MS

Mehrere Methoden werden häufig in der Peptidanalyse angewendet:

• MALDI-TOF (Matrix-unterstützte Laser-Desorption/Ionisation–Zeit der Flugzeit) – Oft verwendet zur schnellen Massenermittlung von Peptiden.

• ESI (Elektrospray-Ionisation) – Ermöglicht die Analyse von Peptiden in Lösung und ist geeignet für die Kopplung mit Flüssigkeitschromatographie.

• LC-MS/MS (Flüssigkeitschromatographie–Tandem-Massenspektrometrie) – Kombiniert Trennung mit Fragmentierung für detaillierte Sequenzierung und Strukturanalyse.

(Referenz: Domon & Aebersold, 2006)

Forschungsanwendungen

Die Massenspektrometrie wird in der Peptidwissenschaft weit verbreitet eingesetzt, einschließlich:

• Verifizierung synthetischer Peptidchargen hinsichtlich Identität und Reinheit.

• Kartierung der Peptid-Protein-Interaktionen.

• Profilierung endogener Peptide in biologischen Proben.

• Unterstützung struktureller Studien durch gezielte Bestimmung von Aminosäuremodifikationen.

(Referenz: Aebersold & Mann, 2016)

Referenzen

• Aebersold, R., & Mann, M. (2003). Massenspektrometriebasierte Proteomik. Nature, 422, 198–207.

• Yates, J.R., et al. (2009). Proteomik durch Massenspektrometrie: Ansätze, Fortschritte und Anwendungen. Jahresübersicht der Biochemie, 78, 243–272.

• Domon, B., & Aebersold, R. (2006). Massenspektrometrie und Proteinanalytik. Wissenschaft, 312(5771), 212–217.

• Aebersold, R., & Mann, M. (2016). Massenspektrometrische Exploration der Proteom-Struktur und -Funktion. Nature, 537, 347–355.

Alle von Direct Peptides verkauften Produkte sind ausschließlich für Forschungszwecke im Labor bestimmt. Sie sind nicht für den menschlichen oder tierischen Konsum, medizinische oder therapeutische Anwendungen gedacht. Die auf dieser Website bereitgestellten Informationen sind nur zu Bildungs- und Informationszwecken gedacht.