Aminosäuren, Peptide und Proteine: Was ist der Unterschied?
16.08.2025
Was sind Aminosäuren?
Aminosäuren sind die Bausteine von Peptiden und Proteinen. Jede Aminosäure enthält ein zentrales Kohlenstoffatom, das an eine Aminogruppe, eine Carboxylgruppe, ein Wasserstoffatom und eine einzigartige Seitenkette (R-Gruppe) gebunden ist. Diese Seitenketten verleihen jeder Aminosäure unterschiedliche chemische Eigenschaften, von polar bis unpolar, sauer bis basisch.
(Referenz: Nelson & Cox, 2017)
Was sind Peptide?
Peptide sind kurze Ketten von Aminosäuren, die durch Peptidbindungen miteinander verbunden sind. Diese Bindungen entstehen, wenn die Carboxylgruppe einer Aminosäure mit der Aminogruppe einer anderen reagiert, wobei Wasser freigesetzt wird. In der Laborforschung werden Peptide häufig synthetisiert, um Signalwege, Enzyminteraktionen und strukturelle Motive zu untersuchen. Typischerweise werden Peptide als Ketten definiert, die 2 bis ~50 Aminosäuren enthalten, obwohl die genaue Grenze variieren kann.
Was sind Proteine?
Proteine sind größere, komplexere Ketten von Aminosäuren — die oft Hunderte von Rückständen enthalten. Im Gegensatz zu kurzen Peptiden falten sich Proteine in komplexe dreidimensionale Strukturen, die ihre Funktion bestimmen. Sie können als Enzyme, strukturelle Gerüste, Transporter oder Rezeptoren fungieren. Forschungen zur Proteinfaltung und Fehlfaltung haben wichtige Erkenntnisse über Krankheiten wie Alzheimer und Parkinson geliefert.
Wichtige Unterschiede zwischen Aminosäuren, Peptiden und Proteinen
Größe – Aminosäuren sind einzelne Moleküle, Peptide sind kurze Ketten und Proteine sind lange, gefaltete Ketten.
Struktur – Proteine falten sich in stabile 3D-Strukturen, während Peptide oft linear bleiben oder nur teilweise gefaltet sind.
Funktion – Aminosäuren dienen als Bausteine, Peptide fungieren oft als Signalmoleküle und Proteine führen komplexe biologische Funktionen aus.
Referenzen
Nelson, D.L., & Cox, M.M. (2017). Lehninger Prinzipien der Biochemie. Springer.
Dobson, C.M. (2003). Proteinfaltung und Fehlfaltung. Nature, 426, 884–890.
Berg, J.M., Tymoczko, J.L., & Stryer, L. (2002). Biochemie. 5. Auflage. W.H. Freeman.
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